ATP Sentezi ile Bakteri Kamçısının Rotor Mekanizmaları Arasındaki Benzerlik: Alakasız İki Mekanizma, Ortak Bir Kökene Sahip Olabilir mi?

- Özgün
- Biyoloji
- Mikrobiyoloji
Her canlının olduğu gibi, bakterilerin de yaşamsal faaliyetlerini sürdürebilmek için enerjiye ihtiyaçları vardır. Canlıların kullandığı temel enerji molekülü bildiğimiz gibi ATP'dir. ATP molekülü açılımı olan "Adenozintrifosfat" kelimesinden de anlaşılacağı gibi, 1 adet Adenin bazı (DNA'da da bulunan molekül) ve 3 adet fosfat molekülünün birleşmesiyle oluşmuş bir moleküldür. Ancak bu molekül, canlı organizmalarda kendiliğinden oluşmaz, ATP sentaz denilen bir enzim aracılığıyla, ADP adı verilen ve açılımı "Adenozindifosfat" olan (yani 1 Adenin bazı ve 2 adet fosfattan oluşan) bir moleküle fazladan 1 fosfat bağlanması ile oluşturulur.
Peki bu molekülü oluşturmak, ADP molekülü ile fosfat arasında yüksek enerjili fosfat bağlarını kurabilmek için gerekli enerji nasıl sağlanır? Halihazırda bir enerji molekülünü üretebilmek için gerekli olan enerji nasıl ortaya çıkar? Bunu açıklayabilmek için ATP sentaz enzimine biraz daha yakından bakmak gerekecek.
Hücrelerimizde ATP Nasıl Sentezleniyor?
Bakterilerin hücre zarında, çok hücreli organizmalarda ise kloroplast organelinin içerisindeki tilakoid adı verilen zarlarda ve mitokondri organelinin iç zarında elektron taşıma sistemi (ETS) adı verilen bir sistem bulunmaktadır (bu konuyla ilgili detayları fotosentezin evrimiyle ilgili yazımızdan okuyabilirsiniz). ETS, elektronegatifliği azdan çoğa doğru dizilmiş moleküllerden oluşan bir zincir olarak düşünülebilir. Elektron taşıma sistemi elemanlarının bulundukları zarı ise, bir kapı gibi düşünebiliriz. Bu zarın üzerinde aynı zamanda pompalar bulunmaktadır. Elektron taşıma sistemindeki elemanların en sonuncusu, ATP sentaz enzimidir. ATP sentaz enzimi, protein yapılı bir moleküldür. 3 adet alt birimden oluşan bu molekülün alt birimleri T, L ve O harfleri ile isimlendirilmiştir. Bu harfler İngilizcede sırasıyla "sıkı", "geniş" ve "açık" anlamlarına gelen "tight", "loose" ve "open" kelimelerini temsil eder.
Bu elemanların ilkine bir elektron geldiğinde, bir sonraki eleman elektronegatifliği daha yüksek olduğundan, elektronu kendisine çekecektir, aynı zamanda bir sonraki eleman da ve bir sonraki eleman da... Bu şekilde, elektron, ETS elemanları ile taşınırken, yani bu elemanlar üzerinden sırayla geçerken, ortaya bir elektrokimyasal enerji çıkacak ve bu enerji, hücre içerisinde bulunan H+ iyonlarının zar dışın pompalanmasını sağlayacaktır. Bu şekilde zar dışında bir enerji potansiyeli oluşturulur. Buna, elektrokimyasal gradyan (İng: "electrochemical gradient") denir. Elektronun ETS üzerinde geçişi sona erdiğinde, zar dışında yoğunluğu daha fazla olan protonlar hücre içine geçişin bir yolunu arayacaklardır. Bu yolu da onlara ATP sentaz enziminin içerisindeki kanal sağlar. ATP sentaz, içerisinde bulunan kanalı, zarın öteki tarafına geçmek için kullanan H+ iyonları, ATP sentaz enziminin rotorunun dönmeye başlamasına neden olur.
Bu enzim dönmeye başladığında, enzimin L alt biriminden (geniş) giriş yapan ADP ve P (fosfat) molekülleri, dönme etkisiyle T alt birimine (tight) geçer ve burada sıkıştırılarak birbirlerine bağlanırlar. Daha sonra oluşan molekül (ATP), yine bu dönmenin etkisi ile bir sonraki alt birime, O alt birimine, geçer ve buradan serbest kalır. Bu şekilde ortaya bir elektrokimyasal fark ile enerji üretimi senaryosu çıkmış olur.
Bakteri Kamçısı Nasıl Çalışıyor?
İlginçtir ki çok benzer bir mekanizma bakterilerin kamçısında karşımıza çıkıyor. ATP sentaz enzimindeki rotor mekanizmayla benzeşen bir rotor mekanizma bakterilerin kamçılarında da bulunuyor. Peki nedir bakteri kamçısı ve ne işe yarar?
Bakterilerde hareket için evrimleşen, hayvanlardaki kuyruklara benzeyen yapılar, "kamçı" olarak isimlendirilir. Bakteri kamçısı, bakterileri besin bulunan ortamlara doğru götürmekle görevli bir yapıdır; yani bir bakıma bekterilerin hareket organları denilebilir. Bakterilerde bulunan fhl-DC adlı bir gen, kamçı oluşumunu yönetir ve bakterinin besin açısından zengin olduğu ortamlarda bu gen baskılanarak bakterinin kamçı oluşturmasını engeller. Buradan çıkarılacak sonuç; kamçının bakterinin besinlere doğru hareket etmesini sağlamak için oluşan bir yapı olduğudur. Yeterli besini sağlayabilen bir bakterinin hareket etmesi gerekmez.
Bakteri kamçısı bakterilerin hücre zarına kanca şeklinde bir yapı ile tam dik olarak konumlanmıştır.
Bu yapı hareket etmek için gereken enerjiyi ilginç bir mekanizma ile sağlar: Bakteri kamçısının hücre zarına gömülü kamçısı, durağan ve rotor iki kısımdan oluşur ve bu rotor kısmının dönmesi, proton akışı ile sağlanır. Rotorun iç ve dış ortamındaki pH farklılığı ve bu iki ortam arasındaki iyon dengesizliği, H+ iyonlarının rotorun içindeki kanala doğru akmasını sağlar. Ve bu proton akışı, kancada dönme kuvveti ("tork") meydana getirir. Bu dönme kuvveti öylesine büyüktür ki, kanca en hızlı Formula 1 yarış arabalarının motorlarından bile daha hızlı bir şekilde döner.
Bütün kamçılı bakterilerde kamçı yapısı aynı değildir; içerdikleri proteinler, 23 tanesi dışında farklıdır. Kamçıyı oluşturan bu proteinleri kodlayan genlerin dizilimleri arasındaki farklılıkları araştıran Renyi Liu ve Howard Lochman isimli iki bilim insanı, 41 kamçılı bakteri türünün genomlarını ortaya çıkardılar. Yaptıkları çalışmada bütün bakteri suşlarında ortak olarak bulunan (çekirdek pangenomu) 24 adet yapısal gen tespit ettiler. Ve bu genler, yalnızca diğer kamçı genleriyle dizi benzerliği gösteriyordu, bu da bunların birbirlerinden türeyerek evrimleştikleri anlamına geliyordu. Bu sonuçlar ile var olan kamçı türlerinin bir veya birden fazla öncü genin ardışık şekilde kopyalanması ve modifikasyona uğraması yoluyla ortaya çıktığı saptanmış oldu. Çalışma prensibi ise bütün kamçılar için neredeyse aynıdır.
2002 yılında Howard C. Berg tarafından yayınlanan bir makalede kamçının rotor mekanizmasının prensibi şu şekilde açıklanmıştır:[1]
Aslında maddi destek istememizin nedeni çok basit: Çünkü Evrim Ağacı, bizim tek mesleğimiz, tek gelir kaynağımız. Birçoklarının aksine bizler, sosyal medyada gördüğünüz makale ve videolarımızı hobi olarak, mesleğimizden arta kalan zamanlarda yapmıyoruz. Dolayısıyla bu işi sürdürebilmek için gelir elde etmemiz gerekiyor.
Bunda elbette ki hiçbir sakınca yok; kimin, ne şartlar altında yayın yapmayı seçtiği büyük oranda bir tercih meselesi. Ne var ki biz, eğer ana mesleklerimizi icra edecek olursak (yani kendi mesleğimiz doğrultusunda bir iş sahibi olursak) Evrim Ağacı'na zaman ayıramayacağımızı, ayakta tutamayacağımızı biliyoruz. Çünkü az sonra detaylarını vereceğimiz üzere, Evrim Ağacı sosyal medyada denk geldiğiniz makale ve videolardan çok daha büyük, kapsamlı ve aşırı zaman alan bir bilim platformu projesi. Bu nedenle bizler, meslek olarak Evrim Ağacı'nı seçtik.
Eğer hem Evrim Ağacı'ndan hayatımızı idame ettirecek, mesleklerimizi bırakmayı en azından kısmen meşrulaştıracak ve mantıklı kılacak kadar bir gelir kaynağı elde edemezsek, mecburen Evrim Ağacı'nı bırakıp, kendi mesleklerimize döneceğiz. Ama bunu istemiyoruz ve bu nedenle didiniyoruz.
Kamçı içerisinde bulunan, dönme kuvvetini oluşturan yapılar (stator) iki adet proteinden oluşur: MotA ve MotB. Bu isimlendirmeler İngilizcede kendiliğinden hareket edebilme anlamına gelen “motility” kelimesinden gelmektedir. Bu proteinler dönme kuvvetini yaratan asıl etmenlerdir ve sözü edilen rotor mekanizmada ciddi öneme sahiptirler. Çünkü proton akış tek başına bir enerji üretimi sağlamaz, bu proton akışının idaresini, yönetimini sağlayacak yapılar gerekir. Bu noktada karşımıza aspartik asit adı verilen bir aminoasit (proteinlerin yapıtaşları) çıkar. Aspartik asit, MotB proteininde bulunur. Aspartik asidin yokluğu, protonların yalnızca kanallar içerisinde akması, bir dönme kuvveti oluşmaması anlamına gelecektir. Protonlar, yukarıda sözü edilen nedenlerin etkisi ile kamçı içerisinde bulunan kanallar boyunca akarken, aspartik asitlere bağlanırlar. Bu bağlanma, MotA proteinlerinde yapısal bir değişime yol açar ve bu değişim "ilk kuvvet" olarak değerlendirilir. Daha sonra protonlar aspartik asidi terk eder ve sitoplazma içerisine akarlar. Bu da "ikinci kuvvet" olarak değerlendirilir.
Bakteri kamçısı ve ATP sentazın sahip olduğu bu rotor mekanizmalarda birtakım farklılıklar saptanabilir. Örneğin birinde proton akışıyla, ötekinde ise proton pompalanmasıyla ortaya çıkan bir dönme kuvveti vardır. Ancak ikisi de benzer bir temele dayanan enerji üretme sistemleridir ve akla şu soruyu getirir: Bu mekanizma, ortak bir atanın enerji dönüşümü için geliştirdiği bir mekanizma olabilir mi?
Her iki mekanizmadaki prensip de esasında aynıdır: bir kanaldaki herhangi bir bölgeye bağlanan protonlar, rotor yükleri tarafından yönetilen elektrik alanı ile etkileşime girerek torka neden olurlar. Oluşan bu dönme kuvveti, yapının işlevini yerine getirmek için ihtiyaç duyduğu enerjiyi sağlar.
Bu iki mekanizma arasında evrimsel bir akrabalık bulunduğu kesin değildir; ancak akademik literatürde, çok sayıda veri hattıyla bu akrabalık ilişkisini ortaya koymaya çalışan ve bunu yaparken konu hakkında oldukça ikna edici argümanlarda bulunan çok ilginç makaleler bulmak mümkündür.[2] Daha fazla araştırma, bu akrabalık ilişkisi argümanını güçlendirecek veya zayıflatacaktır.
Evrim Ağacı'nda tek bir hedefimiz var: Bilimsel gerçekleri en doğru, tarafsız ve kolay anlaşılır şekilde Türkiye'ye ulaştırmak. Ancak tahmin edebileceğiniz Türkiye'de bilim anlatmak hiç kolay bir iş değil; hele ki bir yandan ekonomik bir hayatta kalma mücadelesi verirken...
O nedenle sizin desteklerinize ihtiyacımız var. Eğer yazılarımızı okuyanların %1'i bize bütçesinin elverdiği kadar destek olmayı seçseydi, bir daha tek bir reklam göstermeden Evrim Ağacı'nın bütün bilim iletişimi faaliyetlerini sürdürebilirdik. Bir düşünün: sadece %1'i...
O %1'i inşa etmemize yardım eder misiniz? Evrim Ağacı Premium üyesi olarak, ekibimizin size ve Türkiye'ye bilimi daha etkili ve profesyonel bir şekilde ulaştırmamızı mümkün kılmış olacaksınız. Ayrıca size olan minnetimizin bir ifadesi olarak, çok sayıda ayrıcalığa erişim sağlayacaksınız.
Makalelerimizin bilimsel gerçekleri doğru bir şekilde yansıtması için en üst düzey çabayı gösteriyoruz. Gözünüze doğru gelmeyen bir şey varsa, mümkünse güvenilir kaynaklarınızla birlikte bize ulaşın!
Bu makalemizle ilgili merak ettiğin bir şey mi var? Buraya tıklayarak sorabilirsin.
Soru & Cevap Platformuna Git- 6
- 3
- 2
- 1
- 1
- 0
- 0
- 0
- 0
- 0
- 0
- 0
- ^ H. C. Berg. (2003). The Rotary Motor Of Bacterial Flagella. Annual Reviews, sf: 19-54. doi: 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161737. | Arşiv Bağlantısı
- ^ J. Kishikawa, et al. (2013). Common Evolutionary Origin For The Rotor Domain Of Rotary Atpases And Flagellar Protein Export Apparatus. PLOS ONE, sf: e64695. doi: 10.1371/journal.pone.0064695. | Arşiv Bağlantısı
- D. Walz, et al. (2002). Bacterial Flagellar Motor And H+/Atp Synthase: Two Proton-Driven Rotary Molecular Devices With Different Functions. Bioelectrochemistry, sf: 89-92. doi: 10.1016/S1567-5394(01)00162-1. | Arşiv Bağlantısı
- P. L. Pedersen. (1996). Frontiers In Atp Synthase Research: Understanding The Relationship Between Subunit Movements And Atp Synthesis. Journal of Bioenergetics and Biomembranes, sf: 389-395. doi: 10.1007/BF02113979. | Arşiv Bağlantısı
- L. Margulis, et al. (1985). Symbiosis As A Mechanism Of Evolution: Status Of Cell Symbiosis Theory. Symbiosis (Philadelphia, Pa.). | Arşiv Bağlantısı
Evrim Ağacı'na her ay sadece 1 kahve ısmarlayarak destek olmak ister misiniz?
Şu iki siteden birini kullanarak şimdi destek olabilirsiniz:
kreosus.com/evrimagaci | patreon.com/evrimagaci
Çıktı Bilgisi: Bu sayfa, Evrim Ağacı yazdırma aracı kullanılarak 21/02/2025 21:17:46 tarihinde oluşturulmuştur. Evrim Ağacı'ndaki içeriklerin tamamı, birden fazla editör tarafından, durmaksızın elden geçirilmekte, güncellenmekte ve geliştirilmektedir. Dolayısıyla bu çıktının alındığı tarihten sonra yapılan güncellemeleri görmek ve bu içeriğin en güncel halini okumak için lütfen şu adrese gidiniz: https://evrimagaci.org/s/9818
İçerik Kullanım İzinleri: Evrim Ağacı'ndaki yazılı içerikler orijinallerine hiçbir şekilde dokunulmadığı müddetçe izin alınmaksızın paylaşılabilir, kopyalanabilir, yapıştırılabilir, çoğaltılabilir, basılabilir, dağıtılabilir, yayılabilir, alıntılanabilir. Ancak bu içeriklerin hiçbiri izin alınmaksızın değiştirilemez ve değiştirilmiş halleri Evrim Ağacı'na aitmiş gibi sunulamaz. Benzer şekilde, içeriklerin hiçbiri, söz konusu içeriğin açıkça belirtilmiş yazarlarından ve Evrim Ağacı'ndan başkasına aitmiş gibi sunulamaz. Bu sayfa izin alınmaksızın düzenlenemez, Evrim Ağacı logosu, yazar/editör bilgileri ve içeriğin diğer kısımları izin alınmaksızın değiştirilemez veya kaldırılamaz.